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피부 트러블을 가진 남,여 40명의 피부에서 분리한 collagenase를 생산하는 균주를 분리, 동정한 결과 Staphylococcus aureus로 판명되었으며 이를 S. aureus JJ-11이라 명명하였다.
S. aureus JJ-11 균주의 collagenase의 최적 생산 조건은 1.5%(w/v) gelatin, 1%(w/v) yeast extract, 0.4%(w/v) K₂HPO₄, 0.005%(w/v) NiSO₄ㆍ6H₂O를 함유한 배지 (pH 7.0)에서 37℃, 200 rpm으로 18시간 동안 배양하는 것이다.
분리 균주가 생산하는 collagenase를 정제하기 위해서 amberlite IRA-900과 sephacryl S-300 HR columns를 이용하였고, 6.66-folds로 정제되었다.
S. aureus JJ-11 균주가 생산하는 collagenase를 정제한 결과 분자량은 약 62 kDa이었으며, pH 7.0과 37℃에서 각각 최대의 활성을 가졌고, pH와 온도에 대한 안정성은 pH 4.0-8.0, 40℃까지 100%의 활성이 있었다. 금속이온에 대해서는 Fe<SUP>2+</SUP>, Co<SUP>2+</SUP>, Ba<SUP>2+</SUP> 존재 하에서는 5 mM 농도에서도 활성을 유지하였다. Sr<SUP>2+</SUP>, Hg<SUP>2+</SUP>에서는 30% 이상이 저해를 받는 것으로 확인되었다. 또한 EDTA와 O-phenanthroline에 의해 65% 이상이 저해되는 일반적인 collagenase의 특징인 metalloproteinase의 특징을 보였으며, 그리고, 여러 가지 기질에 대해 효소활성을 비교한 결과, insoluble collagen (type Ⅰ)에 대해 효소활성이 가장 높았다.
S. aureus JJ-11 균주의 collagenase의 최적 생산 조건은 1.5%(w/v) gelatin, 1%(w/v) yeast extract, 0.4%(w/v) K₂HPO₄, 0.005%(w/v) NiSO₄ㆍ6H₂O를 함유한 배지 (pH 7.0)에서 37℃, 200 rpm으로 18시간 동안 배양하는 것이다.
분리 균주가 생산하는 collagenase를 정제하기 위해서 amberlite IRA-900과 sephacryl S-300 HR columns를 이용하였고, 6.66-folds로 정제되었다.
S. aureus JJ-11 균주가 생산하는 collagenase를 정제한 결과 분자량은 약 62 kDa이었으며, pH 7.0과 37℃에서 각각 최대의 활성을 가졌고, pH와 온도에 대한 안정성은 pH 4.0-8.0, 40℃까지 100%의 활성이 있었다. 금속이온에 대해서는 Fe<SUP>2+</SUP>, Co<SUP>2+</SUP>, Ba<SUP>2+</SUP> 존재 하에서는 5 mM 농도에서도 활성을 유지하였다. Sr<SUP>2+</SUP>, Hg<SUP>2+</SUP>에서는 30% 이상이 저해를 받는 것으로 확인되었다. 또한 EDTA와 O-phenanthroline에 의해 65% 이상이 저해되는 일반적인 collagenase의 특징인 metalloproteinase의 특징을 보였으며, 그리고, 여러 가지 기질에 대해 효소활성을 비교한 결과, insoluble collagen (type Ⅰ)에 대해 효소활성이 가장 높았다.
목차
영어 초록
서론
재료 및 방법
결과 및 고찰
요약
참고문헌
참고문헌 (30)
참고문헌 신청
Asdornnithee, S., K. Akiyama, T. Sasaki and R. Takata. 1994. Isolation and characterization of a collagenolytic enzyme from Bacillus licheniformis N22. J. Ferment. Bioeng. 78(4), 283-287.
Bradford, M. M. 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 72, 248-254.
Bryant, M.P., N. R. Krieg, S. P. Lapage, H. Lautrop, J. Liston, R. G. E. Murray, A. W. Ravin and J. T. Staley. 1977. Bergey‘s Manual of Determinative Bacteriology. Williams & Wilkins. U.S.A.
Denis, L. J. and J. Verweij. 1997. Matrix metalloproteinase inhibitors : Present achievements and future prospects. Investigational New Drugs 15, 175-185.
Doi, E., D. Shibata and T. Matoba. 1981. Modifiec colorimetric ninhydrin methods for peptidase assay. Anal. Biochem. 118, 173-184.
Bradford, M. M. 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 72, 248-254.
Bryant, M.P., N. R. Krieg, S. P. Lapage, H. Lautrop, J. Liston, R. G. E. Murray, A. W. Ravin and J. T. Staley. 1977. Bergey‘s Manual of Determinative Bacteriology. Williams & Wilkins. U.S.A.
Denis, L. J. and J. Verweij. 1997. Matrix metalloproteinase inhibitors : Present achievements and future prospects. Investigational New Drugs 15, 175-185.
Doi, E., D. Shibata and T. Matoba. 1981. Modifiec colorimetric ninhydrin methods for peptidase assay. Anal. Biochem. 118, 173-184.
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