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저자정보
Kang Jin (Synthetic Biology Research Center, Korea Research Institute of Bioscience and Biotechnology (KRIBB), Daejeon 34141, Republic of KoreaDepartment of Biosystems and Bioengineering, KRIBB School) La Thuat Van (Department of Biosystems and Bioengineering, KRIBB School of Biotechnology, Korea National University of Science and Technology (UST), Daejeon 34113, Republic of KoreaJeonbuk Branch Institut) Kim Mi-Jin (Synthetic Biology Research Center, Korea Research Institute of Bioscience and Biotechnology (KRIBB), Daejeon 34141, Republic of Korea) Bae Jung-Hoon (Synthetic Biology Research Center, Korea Research Institute of Bioscience and Biotechnology (KRIBB), Daejeon 34141, Republic of Korea) Sung Bong Hyun (Synthetic Biology Research Center, Korea Research Institute of Bioscience and Biotechnology (KRIBB), Daejeon 34141, Republic of KoreaDepartment of Biosystems and Bioengineering, KRIBB School) Kim Seonghun (Department of Biosystems and Bioengineering, KRIBB School of Biotechnology, Korea National University of Science and Technology (UST), Daejeon 34113, Republic of KoreaJeonbuk Branch Institut) Sohn Jung-Hoon (Synthetic Biology Research Center, Korea Research Institute of Bioscience and Biotechnology (KRIBB), Daejeon 34141, Republic of KoreaDepartment of Biosystems and Bioengineering, KRIBB School)
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology Vol.34 No.4
발행연도
2024.4
수록면
930 - 939 (10page)
DOI
10.4014/jmb.2312.12043

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Mushroom laccases play a crucial role in lignin depolymerization, one of the most critical challenges in lignin utilization. Importantly, laccases can utilize a wide range of substrates, such as toxicants and antibiotics. This study isolated a novel laccase, named HeLac4c, from endophytic white-rot fungi Hericium erinaceus mushrooms. The cDNAs for this enzyme were 1569 bp in length and encoded a protein of 523 amino acids, including a 20 amino-acid signal peptide. Active extracellular production of glycosylated laccases from Saccharomyces cerevisiae was successfully achieved by selecting an optimal translational fusion partner. We observed that 5 and 10 mM Ca2+, Zn2+, and K+ increased laccase activity, whereas 5 mM Fe2+ and Al3+ inhibited laccase activity. The laccase activity was inhibited by the addition of low concentrations of sodium azide and L-cysteine. The optimal pH for the 2,2-Azino-bis(3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid) diammonium salt was 4.4. Guaiacylglycerolβ-guaiacyl ether, a lignin model compound, was polymerized by the HeLac4c enzyme. These results indicated that HeLac4c is a novel oxidase biocatalyst for the bioconversion of lignin into valueadded products for environmental biotechnological applications.
#Recombinant protein #secretion #laccase #Hericium erinaceus #Saccharomyces cerevisiae

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