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자료유형
학술저널
저자정보
Kim, Hyeon-Woo (Department of Chemistry, College of Natural Sciences, Seoul National University) Yoon, Hye-Jin (Department of Chemistry, College of Natural Sciences, Seoul National University) Kim, Hyung-Wook (Department of Chemistry, College of Natural Sciences, Seoul National University) Mikami, Bunzo (Laboratory of Quality Design and Exploitation, Division of Agronomy and Horticultural Sceince, Graduated School of Agriculture, Kyoto University) Suh, Se-Won (Department of Chemistry, College of Natural Sciences, Seoul National University)
저널정보
한국결정학회 한국결정학회지 한국결정학회지 제15권 제1호
발행연도
2004.1
수록면
40 - 43 (4page)

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The peptide deformylase from the pathogenic bacterium Staphylococcus aureus has been over-expressed in Escherichia coli and crystallized in the presence of the inhibitor actinonin at 297 K using polyethylene glycol 20000 as a precipitant. X-ray diffraction data have been collected to 2.2 ${\AA}$ resolution. The crystal is trigonal, belonging to the space group $P3_121$ (or its enantiomorph $P3_221$), with unit cell parameters of a = b = 62.70 ${\AA}$ c = 108.23 ${\AA}$, ${\alpha}\;=\;{\beta}\;=\;90^{\circ},\;and\;{\gamma}\;=\;120^{\circ}$. An asymmetric unit contains a monomer of the recombinant enzyme, giving a $V_M$ of 2.84 ${\AA}^3\;Da^_{-1}$ and a solvent content of 56.7%.

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