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자료유형
학술저널
저자정보
Jeong, Eun-Ja (School of Natural Food Sciences, Eulji University) Rhee, Moon-Soo (KCTC, Biological Resources Center, Korea Research Institute of Bioscience and Biotechnology) Kim, Gwan-Pil (Lotte Confectionery Co., Ltd.) Lim, Ki-Hwan (Department of Microbial Engineering, Konkuk University) Yi, Dong-Heui (Department of Microbial Engineering, Konkuk University) Bang, Byung-Ho (School of Natural Food Sciences, Eulji University)
저널정보
한국응용생명화학회 Applied Biological Chemistry Applied Biological Chemistry 제53권 제1호
발행연도
2010.1
수록면
43 - 49 (7page)

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We isolated Bacillus sp. SH-517 from decomposed chicken feathers at a local poultry plant. This strain produced a keratinase that degrades poultry feathers and therefore will be very valuable for industrial use. Most feathers were degraded by the strain within 40 h at $40^{\circ}C$ by shaking culture (180 rpm). The keratinase from the culture medium of Bacillus sp. SH-517 was purified by centrifugation, 30-80% ammonium sulfate fractionation, twin-column DEAE-cellulose ion exchange chromatography and Sephadex G-150 gel filtration, to obtain a purified keratinase at 10.82% yield and 14-fold overall purification. The purified enzyme had a specific activity of 825 U/mg. A single protein band was shown on sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDSPAGE). The molecular weight of the keratinase from Bacillus sp. SH-517 was estimated as 51 kDa. The optimum pH and temperature for the enzyme reaction were 7.5 and $40^{\circ}C$, respectively. The enzyme remained stable over the pH range from 4.0 to 9.0 and at temperatures below $50^{\circ}C$. Proteins such as milk casein and chicken feathers were easily hydrolyzed by this enzyme. The enzyme activity was significantly inhibited by $Hg^{2+},\;Ag^{2+}$, ethylene diamine tetraacetic acid (EDTA) and ethylene glycol tetraacetic acid (EGTA), but slightly stimulated by $K^+$ and $Na^+$.
#Bacillus #feather #keratinase #protease #purification

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