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논문 기본 정보
- 자료유형
- 학술저널
- 저자정보
- 발행연도
- 2009.1
- 수록면
- 633 - 639 (7page)
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본 연구는 유단백질에 단백질 분해효소를 처리하여 가수분해 후 저분자 peptide를 ABTS법을 이용하여 항산화 활성을 측정하여 유단백질 유래 저분자 peptide의 항산화력을 측정하고자 하였다. Chymotrypsin 처리한 유청단백질의 가수분해도가 가장 높았으며, 유청단백질의 락트알부민 및 락토글로브린이 분해되어 분자량 20 kDa 이하의 저분자 단백질이 생성된 것을 전기영동을 통하여 확인하였다. 유단백질의 농도에 따른 항산화 활성을 측정한 결과, 카제인의 항산화 활성이 유청단백질보다 높게 나타났다. 유단백질을 효소에 의하여 가수분해 시 항산화 활성이 증가하였으며, 카제인 가수분해물이 유청단백질 가수분해물과 비교하여 항산화 활성이 더 높았으나, 가수분해도와 항산화 활성도의 관계는 일치하지 않았다. Trypsin에 의한 카제인 가수분해 물의 항산화 활성이 80.7%로 가장 높았다. 본 연구에서는 chymotrypsin과 trypsin에 의한 분자량 3 kDa의 카제인 분획물의 항산화 활성이 가장 우수 하였으며, 유청단백질을 trypsin으로 분해하였을 때 항산화 활성이 증가하였다.
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