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학술저널
저자정보
박수선 (숙명여자대학교 약학대학) 김안근 (숙명여자대학교 약학대학) 노진희 (숙명여자대학교 약학대학) 심미옥 (숙명여자대학교 약학대학)
저널정보
대한약학회 약학회지 약학회지 제35권 제3호
발행연도
1991.1
수록면
222 - 230 (9page)

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Polyphenol oxidase (PPO) was purified from an extract of Perillae Folium by ammonium sulfate fractionation and sephadex G-150 gel filtration, which molecular weight estimated 65,000$\pm$1,000 in SDS-gel electrophoresis, and pI value was 4.8. The pH and temperature optima were 6.0 and $30^{\circ}C$ respectively. $K_{m}$ values of the PPO for various phenolics derived from Lineweaver-Burk plots were 4.0$\times$10$^{-4}$, caffeic acid; 4.2$\times$10$^{-3}$M, 4-methylcatechol. The inhibition by 4-nitrocatechoi, potassium cyanide, cysteine, 2-mercaptoethanol was competitive with $K_{i}$ values of 7.6$\times$10$^{-5}$M, 7.2$\times$10$^{-5}$M, 3.6$\times$10$^{-5}$M, 2.2$\times$10$^{-5}$M, respectively. Among the divalent cations, Cu$^{2+}$ ion was strong activator on PPO and Zn$^{2+}$, Ni$^{2+}$ ions were little effect on PPO activity. In comparing the amino acid composition of Perillae Folium PPO with that of wheat isozyme, grape, spinach showed similarity. But the content of glycine phenylalanine was abundant relatively.
#Perilla frustescens #polyphenol oxidase #amino acid composition #substrate stecificity #inhibitors #isoelectrofocusing

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