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저자정보
Rhee, Hee-Sub (Department of Obstetrics & Gynecology, College of Medicine, Wonkwang University) Jeon, Byung-Hoon (Department of Pathology, College of Oriental Medicine, Wonkwang University) Kim, Won-Sin (Division of Life Science, College of Natural Sciencs, Wonkwang University)
저널정보
한국통합생물학회 Korean journal of biological sciences Korean journal of biological sciences 제1권 제3호
발행연도
1997.1
수록면
463 - 466 (4page)

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We have recently demonstrated, by protein and cDNA sequence analysis, that prorenin converting enzyme (PRECE) in the mouse submandibular gland is identical to the epidermal growth factor-binding protein (EGF-BP)type B. However, type A and C did not show prorenin converting activity. To demonstrate whether r-NGF is involved in prorenin processing, we have cloned cDNA of r-NGF and examined prorenin converting activity using the CHO cell expression system, Trypsin converted the 33 kDa r-NGF precursor produced in CHO cells to a two-chain form, 9.4 and 16.4 kDa polypeptide chains, which has been known as an active form of r-NGF in mouse SMG (Server and Shooter, 1976). However, the two chain forms of r-NGF did not reveal prorenin-processing activity. Thus, only PRECE is involved in prorenin processing in mouse SMG. This result shows that their substrate specificities appear to be very strict, although some kallikreins share a high degree of amino acid sequence identity.

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