Studies on the Properties of E. coli ${gamma}-Glutamylcysteine$ Synthetase in Relation to the Enzymatic Synthesis of Glutathione

남용석; 곽준혁; 이세영

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자료유형: 학술저널

저자정보: 남용석 (고려대학교 법의학교실) 곽준혁 (고려대학교 생명공학원) 이세영 (고려대학교 생명공학원)

저널정보: 한국응용생명화학회 Applied Biological Chemistry Applied Biological Chemistry 제40권 제6호

발행연도: 1997.1

수록면: 478 - 483 (6page)

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E. coli K-12 균주에서 ${\gamma}-Glutamylcysteine$ synthetase를 정제하고 효소적 방법에 의한 글루타치온 합성에 관련된 특성을 검사하였다. 정제한 효소의 활성은 L-glutamate의 농도가 60 mM 까지 증가와 더불어 증가하였으나, 60 mM L-cysteine 에서는 50% 그리고 45 mM glycine 에서는 40%의 효소활성이 감소되었다. 효소의 활성은 반응산물 중의 하나인 ADP 뿐만 아니라 환원형 글루타치온에 의해서 감소되었다. 그러므로 환원형 글루타치온 뿐만 아니라 glutathione synthetase의 기질인 glycine은 ${\gamma}-glutamylcysteine$ synthetase 활성을 저해하므로 글루타치온 생산을 위해서는 ${\gamma}-glutamylcysteine$ synthetase 반응과 glutathione synthetase의 두 분리된 반응으로 이루어진 생반응계를 고안하는 것이 바람직하다. 또한 글루타치온 합성반응으로 부터 생성되는 ADP는 ${\gamma}-glutamylcysteine$ synthetase의 활성을 감소시키므로 글루타치온 합성을 위해서 ATP 재생계의 도입이 필요하다.

#정제 #효소적 합성 #글루타치온 #${gamma}-glutamylcysteine$ synthetase #purification #enzymatic synthesis #glutathione

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