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저자정보
Lee, Joo-Youn (Drug Discovery, LG Life Sciences, Ltd./R&D Park) Nam, Ky-Youb (Drug Discovery Division, Research Institute of Bioinformatics & Molecular Design [BMD]) Min, Yong-Ki (Bio-organic Division, Korea Research Institute of Chemical Technology [KRICT]) Park, Chan-Koo (Chemon Inc.) Lee, Hyun-Gul (Chemon Inc.) Kim, Bum-Tae (Bio-organic Division, Korea Research Institute of Chemical Technology [KRICT]) No, Kyoung-Tai (Department of Biotechnology, Yonsei University)
저널정보
한국생물정보시스템생물학회 한국생물정보시스템생물학회 학술대회 한국생물정보시스템생물학회 2005년도 BIOINFO 2005
발행연도
2005.1
수록면
139 - 143 (5page)

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Cytochrome P450 14${\alpha}$-sterol demethylase enzyme (CYP51) is the target a of azole type antifungals. The azole blocks the ergosterol synthesis and thereby inhibits fungal growth. A three-dimensional (3D) homology model of CYP51 from Candida albicans was constructed based on the X-ray crystal structure of CYP51 from Mycobacterium tuberculosis. Using this model, the binding modes for the substrate (24-methylene-24, 25-dihydrolanosterol) and the known inhibitors (fluconazole, voriconazole, oxiconazole, miconazole) were predicted from docking. Virtual screening was performed employing Structure Based Focusing (SBF). In this procedure, the pharmacophore models for database search were generated from the protein-ligands interactions each other. The initial structure-based virtual screening selected 15 compounds from a commercial available 3D database of approximately 50,000 molecule library, Being evaluated by a cell-based assay, 5 compounds were further identified as the potent inhibitors of Candida albicans CYP51 (CACYP51) with low minimal inhibitory concentration (MIC) range. BMD-09-01${\sim}$BMD-09-04 MIC range was 0.5 ${\mu}$g/ml and BMD-09-05 was 1 ${\mu}$g/ml. These new inhibitors provide a basis for some non-azole antifungal rational design of new, and more efficacious antifungal agents.

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