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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
저널정보
한국잠사학회 International Journal of Industrial Entomology International Journal of Industrial Entomology 제31권 제2호
발행연도
2015.1
수록면
79 - 84 (6page)

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A new cecropin-like antimicrobial peptide (Px-CLP) gene was isolated from the immunechallenged larvae of the swallowtail butterfly, Papilio xuthus , by employing annealing control primer (ACP)-based GeneFishing PCR. The full-length cDNA of Px-CLP is 310 nucleotides encoding a 70 amino acid precursor that contains a putative 22-residue signal peptide, a 4-residue propeptide, a presumed 37-residue mature peptide, and an uncommon 7-residue acidic pro-region at the C-terminus. The deduced amino acid sequence of Px-CLP showed significant identities with other Lepidopteran cecropin D type peptides. RT-PCR revealed that the Px-CLP transcript was detected at significant level after injection with bacterial lipopolysaccharide (LPS). The peptides with or without C-terminal acidic sequence region were synthesized on-solid phage and submitted to antibacterial activity assay. The synthetic 37-mer peptide (Px-CLPa), which removed C-terminal acidic sequence region, was showed exclusively antibacterial activity against E. coli ML35; meanwhile, a 44-mer peptide (Px- CLPb) with C-terminal acidic peptide region was not active. This result suggests that Px-CLP is produced as a larger precursor containing a C-terminal pro-region that is subsequently removed by C-terminal modification.

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