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Paenibacillus sp. HY-8 isolated from the digestivetracts of the longicorn beetle, Moechotypa diphysis, producedan extracellular endoxylanase with a molecular weight of20 kDa estimated by SDS-PAGE. The xylanase was purifiedto near electrophoretic homogeneity from the culture supernatantafter amonium sulfate precipitation, gel filtration, and ion-exchange chromatography. The purified xylanase exhibitedoC. The Km and Vmaxvalues were 7.2 mg/ml and 16.3 U/mg, respectively, forbirchwood xylan as the substrate. Nucleotide sequence of thePCR-cloned gene was determined to have the open readingframe encoding a polypeptide of 212 amino acids. The N-terminal amino acid sequence and the nucleotide sequenceanalyses predicted that the precursor xylanase contained asignal peptide composed of 28 amino acids and a catalyticallysequence shared extensive similarity with those of the glycosidehydrolase family 11 of xylanases from other bacteria. Thepredicted amino acid sequence contained two glutamate residues,previously identified as essential and conserved for activesites in other xylanases of the glycoside hydrolase family 11.

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