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자료유형
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저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제19권 제10호
발행연도
2009.1
수록면
1,085 - 1,091 (7page)

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A phytase with high activity at low temperatures has great potential for feed applications, especially in aquaculture. Therefore, this study used a degenerate PCR and TAIL PCR to clone a phytase gene from Erwinia carotovora var. carotovota, the cause of soft rot of vegetables in the ground or during cold storage. The full-length 2.5-kb fragment included an open reading frame of 1,302 bp and encoded a putative phytase of 45.3 kDa with a 50% amino acid identity to the Klebsiella pneumoniae phytase. The phytase contained the active site RHGXRXP and HD sequence motifs that are typical of histidine acid phosphatases. The enzyme was expressed in Escherichia coli, purified, and displayed the following characteristics: a high catalytic activity at low temperatures (retaining over 24% activity at 5oC) and remarkably thermal lability (losing >96% activity after incubation at 60oC for 2 min). The optimal phytase activity occurred at pH 5.5 and ~40oC, and the enzyme activity rapidly decreased above 40oC. When compared with mesophilic counterparts, the phytase not only exhibited a high activity at a low temperature, but also had a low Km and high kcat. These temperature characteristics and kinetic parameters are consistent with low-temperature-active enzymes. To our knowledge, this would appear to be the first report of a low-temperatureactive phytase and its heterogeneous expression.
#Aquaculture #low-temperature-active enzyme #Erwinia carotovora #phytase

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[학 google schola Asryants, R. A. / 1985 / Determination of Sepharose-bound protein with Coomassie brilliant blue G-250 / Anal. Biochem 151 : 571 ~ 574 google schola Boyce, A. / 2006 / Comparison of selected physicochemical characteristics of commercial phytases relevant to their application in phosphate pollution abatement / J. Environ. google schola Cao, L. / 2007 / Application of microbial phytase in fish feed / Enzyme Microb. Technol 40 : 497 ~ 507 google schola Dassa, J. / 1990 / The complete nucleotide sequence of the Escherichia coli appA reveals significant homology between pH 2.5 acid phosphatase and glucose-1-phosphatase / J. B google schola

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