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저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제15권 제4호
발행연도
2005.1
수록면
745 - 748 (4page)

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A phytase from Aeromonas sp. LIK 1-5 was partiallypurified by ammonium sulfate precipitation and DEAESephacelcolumn chromatography. Its molecular weight was44 kDa according to SDS-PAGE gel. Enzyme activity wasoptimal at pH 7 and at 50oC. The purified enzyme was stronglyinhibited by 2 mM EDTA, Zn2+, Co2+, or Mn2+, and activatedby 2 mM Ca2+. The Km value for sodium phytate was 0.23 mM,and the enzyme was resistant to trypsin. The N-terminalamino acid sequence of the phytase was similar to that ofother known alkaline phytases. The phytase was specific forATP and sodium phytate, which is different from other knownalkaline phytases. Based on the substrate specificity, thephytase may therefore be a novel alkaline phytase.
#Aeromonas sp. #alkaline phytase #ATP hydrolysis #sodium phytate

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A / 1993 / Simple and rapiddetermination of phytase activity : 761 ~ 764 google schola A / 1993 / characterization and overexpression of the phytase-enccdinggene : 87 ~ 94 google schola Bradford / 1976 / A rapid and sensitive method for thequantitation of microgram quantitites of protein utilizing theprinciple of protein-dye binding : 248 ~ 254 google schola Cho / 2003 / Purification and characterization of a phytase from Pseudomonassyringae MOK1 47 : 290 ~ 294 google schola Choi / 1999 / Isolation of a phytase-producingBacillus sp : 223 ~ 226 google schola

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