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논문 기본 정보

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한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제14권 제5호
발행연도
2004.1
수록면
1,004 - 1,008 (5page)

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An extracellular acid phytase from Pseudomonas fragiY9451 was purified to homogeneity from the culture supernatantby salting-out, DEAE-Sepharose column chromatography,CM-Sepharose column chromatography, and Sephacryl S-300gel filtration. The molecular weight of the purified enzymewas estimated to be 74 kDa on gel filtration and 54 kDa and25 kDa on SDS-PAGE, suggesting that the native enzymewas a heterodimeric protein. The purified enzyme was mostactive at pH 4.5 and 70oC and fairly stable from pH 4.0- 6.0.It was specific for phytate and exhibited a Km value of 27 mM(sodium phytate, pH 4.5, 50oC). The phytase activity wasstrongly inhibited (at maximum by 87%) by Fe3+, Cu2+, Fe2+,and Zn2+ at 5 mM concentration, and greatly inhibited by Ca2+at 10 mM concentration. However, EDTA notably stimulatedthe phytase activity at 10 mM concentration. With optimumpH and stability, Pseudomonas fragi phytase could be apotential candidate for animal feed applications.

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