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논문 기본 정보

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학술저널
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저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제14권 제3호
발행연도
2004.1
수록면
490 - 497 (8page)

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Although the E. coli heat-labile enterotoxin B subunit(LTB) is known to be a potent mucosal adjuvant towards coadministratedunrelated antigens and immunoregulator in Thelper1-type-mediated autoimmune diseases, a more efficientand useful LTB is still required for prospective vaccineadjuvants. To determine whether a novel chimeric LTBsubunit would produce an enhanced mucosal adjuvant activityand immune response, a number of LTB subunits weregenetically fused with chimeric proteins using the epitopegenes of the envelope glycoprotein E2 (gp51-54) from theclassical swine fever virus (CSFV). It was found that the totalserum immunoglobulin (Ig) levels of BALB/c mice orallyimmunized with chimeric proteins containing an N-terminallinked LTB subunit (LE1, LE2, and LE3) were higher thanthose of mice immunized with LTB, E2 epitope, and chimericproteins that contained a C-terminal linked LTB subunit. Inparticular, immunization with LE1 markedly increased boththe total serum Ig and fecal IgA level compared to immunizationwith LTB or the E2 epitope. Accordingly, the current resultsdemonstrated that the LTB subunit in a chimeric proteinexhibited a strong mucosal adjuvant effect as a carrier molecule,while the chimeric protein containing the LTB subunit stimulatedthe mucosal immune system by mediating the induction ofantigen-specific serum Ig and mucosal IgA. Consequently, anLE1-mediated mucosal response may contribute to thedevelopment of effective antidiarrhea vaccine adjuvants.

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