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논문 기본 정보

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저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 한국미생물·생명공학회지 한국미생물·생명공학회지 제38권 제2호
발행연도
2010.1
수록면
151 - 157 (7page)

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보리 맥아로부터 발견된 서로 다른 알파아밀라제 동질효소(AMY1, AMY2)는 80%에 달하는 높은 아미노산 서열의상동성을 보이지만, 효소적 특성은 서로 매우 다르다. 따라서 본 연구에서는 staggered extension process(StEP) 기술을이용하여 AMY1과 AMY2 유전자가 조합된 5종의 chimera 효소를 제조하고, 각각의 특성을 비교하여 총 8개 부위(I~VIII)의 영향을 확인하였다. 결과적으로, AMY-D2,E12 chimera 효소의 경우, AMY1과 AMY2의 중간적 칼슘의존성을 보였으며, BASI(barley α-amylase/subtilisin inhibitor)단백질에 의한 저해효과는 AMY-E10 효소에서만 관찰되었다. 한편 AMY-C6의 경우, AMY1과 유사한 효소특성을 보였으며, AMY-E10은 AMY2 형태의 칼슘의존성을나타내었다. 따라서 보리 아밀라제의 제 II, III, IV부위가BASI와의 상호작용에 중요한 역할을 담당하며, 제 III, V,VI, VII부위는 칼슘의존성에 부분적인 영향을 미치는 것으로 판단하였다.
#Barley α-amylase isozymes #staggered extension process #StEP) #chimeric enzymes #calciumdependent activity #Pichia pastoris

목차

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참고문헌 (21)

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Bak-Jensen, K. S / 2004 / Tyrosine 105 and threonine 212 at outermost substrate binding subsites -6 and +4 control substrate specificity, oligosaccharide cleavage patterns, a google schola Bozonnet, S / 2003 / Engineering of barley α-amylase / Biocatal. Biotransfor. 21 : 209 ~ 214 google schola Bush, D. S / 1989 / The calcium requirement for stability and enzymatic activity of two isoforms of barley aleuron α- amylase / J. Biol. Chem. 264 : 19392 ~ 19398 google schola Bønsager, B. C / 2003 / Purification and characterization of the beta-trefoil fold protein barley alpha-amylase/subtilisin inhibitor overexpressed in Escherichia coli / Prot google schola Davies, G / 1995 / Structure and mechanism of glycosyl hydrolases / Structure 3 : 853 ~ 859 google schola

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