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저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제18권 제4호
발행연도
2008.1
수록면
730 - 734 (5page)

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Barley α-amylase genes, amy1 and amy2, were separately cloned into the expression vector of pPICZαA and recombinant Pichia strains were established by homologous recombination. Both AMYs from Pichia shared almost identical hydrolysis patterns on short maltooligosaccharides to result in glucose, maltose, or maltotriose. Against insoluble blue starch, AMY1 showed the highest activity at 0.1-5 mM calcium concentration, whereas 15-20 mM was optimal for AMY2. On the hydrolysis of soluble starch, unexpectedly, there was no significant difference between AMYs with increase of calcium. However, the relative activity on various starch substrates was significantly different between AMYs, which supports that the isozymes are clearly distinguished from each other on the basis of their unique preferences for substrates.
#Barley α-amylases #Pichia expression #calcium dependency #starch hydrolysis

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