An NMR study on the intrinsically disordered core transactivation domain of human glucocorticoid receptor

김도형; Anthony Wright; 한규훈

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자료유형: 학술저널

저자정보: 김도형 Anthony Wright 한규훈

저널정보: 대한생화학·분자생물학회 BMB Reports BMB Reports 제50권 제10호

발행연도: 2017.1

수록면: 522 - 527 (6page)

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A large number of transcriptional activation domains (TADs) are intrinsically unstructured, meaning they are devoid of a three-dimensional structure. The fact that these TADs are transcriptionally active without forming a 3-D structure raises the question of what features in these domains enable them to function. One of two TADs in human glucocorticoid receptor (hGR) is located at its N-terminus and is responsible for ∼70% of the transcriptional activity of hGR. This 58-residue intrinsically- disordered TAD, named tau1c in an earlier study, was shown to form three helices under trifluoroethanol, which might be important for its activity. We carried out heteronuclear multi-dimensional NMR experiments on hGR tau1c in a more physiological aqueous buffer solution and found that it forms three helices that are ∼30% pre-populated. Since pre-populated helices in several TADs were shown to be key elements for transcriptional activity, the three pre-formed helices in hGR tau1c delineated in this study should be critical determinants of the transcriptional activity of hGR. The presence of prestructured helices in hGR tau1c strongly suggests that the existence of pre-structured motifs in target-unbound TADs is a very broad phenomenon.

#Human glucocorticoid receptor #hGR) #Intrinsically disordered protein #IDP) #Nuclear magnetic resonance #NMR) #Prestructured motif #PreSMo)

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Eliezer D / 2001 / Conformational properties of -synuclein in its free and lipid-associated states / J Mol Biol 307:1061~1073

Kim DH / 2015 / A pre-structured helix in the intrinsically disordered 4EBP1 / Mol BioSyst 11:366~369

Berlow RB / 2017 / Hypersensitive termination of the hypoxic response by a disordered protein switch / Nature 543:447~451

Evans RM / 1988 / The steroid and thyroid hormone receptor superfamily / Science 240:889~895

Hollenberg SM / 1988 / Multiple and cooperative trans-activation domains of the human glucocorticoid receptor / Cell 55:899~906

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