Dynamics of the mobile insert helix in the domain III-IV of Aux/IAA17 probed by site-directed spin labeling and paramagnetic NMR spectroscopy

한무경; 서정용

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자료유형: 학술저널

저자정보: 한무경 서정용

저널정보: 한국자기공명학회 Journal of the Korean Magnetic Resonance Society Journal of the Korean Magnetic Resonance Society 제19권 제2호

발행연도: 2015.1

수록면: 61 - 66 (6page)

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The plant hormone auxin is involved in all stages of plant development. Aux/IAAs are the transcriptional repressors that bind to the Auxin Response Factors (ARFs) to regulate the gene expression upon auxin release. Aux/IAA have highly conserved C-terminal domains (domains III-IV) that mediate both homotypic and heterotypic interactions between Aux/IAA and ARF family proteins. Recent studies revealed that the conserved domains III-IV share a common β-grasp fold that oligomerizes in a front-to-back manner.1,2,3 In particular, Aux/IAA contains a mobile insert helix in the domain III-IV, whereas ARFs do not. Here, we investigated the dynamics of the insert helix using paramagnetic NMR spectroscopy. The insert helix exhibited fast motions in the ps-ns time scale from 15N relaxation data, but the amplitude of the motion is likely limited to the local neighborhood. Our result suggests that the motion of the helix may have functional implications in protein-protein interactions for transcriptional regulations.

#auxin #Aux/IAA17 #NMR #PRE

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D. A. Korasick / 2014 / / Proc. Natl. Acad. Sci. USA 111 : 5427 ~

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