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논문 기본 정보
- 자료유형
- 학술저널
- 저자정보
- 발행연도
- 2010.1
- 수록면
- 427 - 431 (5page)
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Cyt2Aa2 is a mosquito-larvicidal protein produced as a 29 kDa crystalline protoxin from Bacillus thuringiensis subsp. darmstadiensis.
To become an active toxin, proteolytic processing is required to remove amino acids from its N- and C-termini.
This study aims to investigate the functional role of amino acid residues on the N-terminal β1 and C-terminal αF of Cyt2Aa2protoxin. Mutant protoxins were constructed, characterized and compared to the wild type Cyt2Aa2. Protein expression data and SDS-PAGE analysis revealed that substitution at leucine-33 (L33) of β1 has a critical effect on dimer formation and structural stability against proteases. In addition, amino acids N230 and I233-F237 around the C-terminus αF demonstrated a crucial role in protecting the protoxin from proteolytic digestion. These results suggested that β1 and αF on the Nand C-terminal ends of Cyt2Aa2 protoxin play an important role in the molecular interaction and in maintaining the structural stability of the protoxin.
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Bradford, M. M. / 1976 / A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / Anal. Biochem.
Butko, P. / 2003 / Cytolytic toxin Cyt1A and its mechanism of membrane damage: data and hypotheses / Appl. Environ. Microbiol. 69 : 2415 ~ 2422
Chayaratanasin, P. / 2007 / High level of soluble expression in Escherichia coli and characterisation of the cloned Bacillus thuringiensis Cry4Ba domain III fragment / J. Bi
Cohen, S. / 2007 / Specific targeting to murine myeloma cells of Cyt1Aa toxin from Bacillus thuringiensis subspecies israelensis / J. Biol. Chem. 282 : 28301 ~ 28308
Cohen, S. / 2008 / High-resolution crystal structure of activated Cyt2Ba monomer from Bacillus thuringiensis subsp. israelensis / J. Mol. Biol. 380 : 820 ~ 827
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