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두 개의 amylase를 호알칼리성 Pseudomonas sp. KFCC 10818의 배양액으로부터 정제하여 그 특성을 조사하였다. 정제된 효소의 분자량은 각각 50 kDa과 75 kDa이었다. 이 효소들의 최적반응온도는 각각 35℃와 40℃였으며 50 kDa의 효소는 칼슘이온에 의하여 효소활성이 두 배로 촉진되었다. 이 두 효소는 최적 pH가 6-8 부근이었으며 pH 12의 조건에서도 효소활성을 유지하는 알칼리내성을 나타냈다. Maltooligosaccharide이나 soluble starch로부터 maltose와 maltotriose를 최종 효소반응산물로 생산하였다. 두 amylase는 N-말단 아미노산 서열이 각각 QTVPKTTFV와 DTVPGNAFQ로 분석되었다.
목차
Abstract
서론
재료 및 방법
결과 및 고찰
요약
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문헌
참고문헌 (30)
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Pandey A , 2000 , Advances in microbial amylases. Biotechnol , Appl. Bioc 31 : 135 ~ 152
Takasaki Y , 1976 , Purification and enzymatic properties of β-amylase and pullulanase from Bacillus cereus var. mycoides , Agric. Biol. Chem 38 : 1023 ~ 1029
Shen GJ , 1988 , Purification and characterization of a novel thermostable β-amylase from Clostridium thermosulphurogenes , Biochem. J 254 : 838 ~ 840
Osman AB , 1982 , Amylase in chicken intestine and pancreas , Comp. Biochem. Physiol 73B : 571 ~ 574
Chi ZM , 2001 , Trehalose accumulation from starch by Saccharomycopsis fibuligera sdu , Enzyme Microb. Tech 28 : 240 ~ 245
Takasaki Y , 1976 , Purification and enzymatic properties of β-amylase and pullulanase from Bacillus cereus var. mycoides , Agric. Biol. Chem 38 : 1023 ~ 1029
Shen GJ , 1988 , Purification and characterization of a novel thermostable β-amylase from Clostridium thermosulphurogenes , Biochem. J 254 : 838 ~ 840
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