Structural stability for surface display of antigen 43 and application to bacterial outer membrane vesicles production

Gna Ahn; Hyo-Won Yoon; Jae-Won Choi; Woo-Ri Shin; Jiho Min; Yang-Hoon Kim; Ji-Young Ahn

doi:10.5483/BMBRep.2024-0056

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저자정보: Gna Ahn (Chungbuk National University) Hyo-Won Yoon (Chungbuk National University) Jae-Won Choi (Cheongju University) Woo-Ri Shin (Chungbuk National University) Jiho Min (Jeonbuk National University) Yang-Hoon Kim (Chungbuk National University) Ji-Young Ahn (Chungbuk National University)

저널정보: 대한생화학·분자생물학회 BMB Reports BMB Reports Vol.57 No.8

발행연도: 2024.8

수록면: 369 - 374 (6page)

DOI: 10.5483/BMBRep.2024-0056

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Antigen 43 (Ag43) proteins, found on the outer membrane of Escherichia coli, are β-sheets that fold into a unique cylindrical structure known as a β-barrel. There are several known structural similarities between bacterial Ag43 autotransporters and physical components; however, the factors that stabilize the barrel and the mechanism for Ag43 passenger domainmediated translocation across the pore of the β-barrel remain unclear. In this study, we analyzed Ag43β-enhanced green fluorescent protein chimeric variants to provide new insights into the autotransporter Ag43β-barrel assembly, focusing on the impact of the α-helical linker domain. Among the chimeric variants, Ag43β700 showed the highest surface display, which was confirmed through extracellular protease digestion, flow cytometry, and an evaluation of outer membrane vesicles (OMVs). The Ag43β700 module offered reliable information on stable barrel folding and chimera expression at the exterior of the OMVs.

#Antigen 43 #Autotransporter #Outer membrane vesicle #Surface display #β-helical linker domain

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