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저자정보
박석열 (포항공과대학교) 소병율 (서남대학교) 채종찬 (전북대학교) 김정선 (전남대학교)
저널정보
한국구조생물학회 Biodesign Biodesign 제5권 제3호
발행연도
2017.9
수록면
107 - 109 (3page)

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In Comamonas sp. strain P19, homogentisate 1,2-dioxygenase (HGO) catalyzes the conversion of homogentisate to4-maleylacetoacetate by aromatic ring scission, in the breakdown of tyrosine and phenylalanine. To determine themolecular background of the enzymatic mechanism of HGO in this zinc-resistant organism, hmgA encoding HGO ofComamonas sp. strain P19 was cloned, and the expressed protein was purified. The protein was crystallized in solutions I[25% (w/v) polyethylene glycol 3350 and 0.1 M trisodium citrate at pH 5.6] and II [1.4 M ammonium tartrate and 0.1 M bis-Tris at pH 5.5]. X-ray diffraction data were collected to 1.8 A resolution using synchrotron radiation. The crystal belongs tothe orthorhombic space group P212121, with unit cell dimensions of a = 73.2 A, b = 100.0 A, and c = 134.9 A. A traceableelectron density map was calculated using anomalous diffraction data obtained from a crystal soaked in zinc ions.

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