Functional identification of protein phosphatase 1-binding consensus residues in NBCe1-B

이규필; 김현진; 양동기

doi:https://doi.org/10.4196/kjpp.2018.22.1.91

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저자정보: 이규필 (충남대학교) 김현진 (성균관대학교) 양동기 (가천대학교)

저널정보: 대한약리학회 The Korean Journal of Physiology & Pharmacology The Korean Journal of Physiology & Pharmacology 제22권 제1호

발행연도: 2018.1

수록면: 91 - 99 (9page)

DOI: https://doi.org/10.4196/kjpp.2018.22.1.91

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Protein phosphatase 1 (PP1) is involved in various signal transduction mechanisms as an extensive regulator. The PP1 catalytic subunit (PP1c) recognizes and binds to PP1-binding consensus residues (FxxR/KxR/K) in NBCe1-B. Consequently, we focused on identifying the function of the PP1-binding consensus residue, 922FMDRLK927, in NBCe1-B. Using site-directed mutagenesis and co-immunoprecipitation assays, we revealed that in cases where the residues were substituted (F922A, R925A, and K927A) or deleted (deletion of amino acids 922-927), NBCe1-B mutants inhibited PP1 binding to NBCe1-B. Additionally, by recording the intracellular pH, we found that PP1-binding consensus residues in NBCe1-B were not only critical for NBCe1-B activity, but also relevant to its surface expression level. Therefore, we reported that NBCe1-B, as a substrate of PP1, contains these residues in the C-terminal region and that the direct interaction between NBCe1-B and PP1 is functionally critical in controlling the regulation of the HCO3? transport. These results suggested that like IRBIT, PP1 was another novel regulator of HCO3? secretion in several types of epithelia.

#HCO3- secretion #IRBIT #NBCe1-B #Protein phosphatase 1 #SPAK #WNK

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