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저자정보
Nan Jinyan (Seoul National University College of Medicine) Lee Ji Seon (Seoul National University College of Medicine) Moon Joon Ho (Seoul National University College of Medicine) Lee Seung-Ah (Seoul National University Medical Research Center) Park Young Joo (Seoul National University College of Medicine) Lee Dong-Sup (Seoul National University College of Medicine) Chung Sung Soo (Seoul National University Hospital) Park Kyong Soo (Seoul National University College of Medicine)
저널정보
대한생화학·분자생물학회 Experimental and Molecular Medicine Experimental and Molecular Medicine 제54권
발행연도
2022.1
수록면
1 - 9 (9page)
DOI
10.1038/s12276-021-00723-7

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Increasing evidence has shown that small ubiquitin-like modifier (SUMO) modification plays an important role in metabolic regulation. We previously demonstrated that SUMO-specific protease 2 (SENP2) is involved in lipid metabolism in skeletal muscle and adipogenesis. In this study, we investigated the function of SENP2 in pancreatic β cells by generating a β cell-specific knockout (Senp2-βKO) mouse model. Glucose tolerance and insulin secretion were significantly impaired in the Senp2-βKO mice. In addition, glucose-stimulated insulin secretion (GSIS) was decreased in the islets of the Senp2-βKO mice without a significant change in insulin synthesis. Furthermore, islets of the Senp2-βKO mice exhibited enlarged mitochondria and lower oxygen consumption rates, accompanied by lower levels of S616 phosphorylated DRP1 (an active form of DRP1), a mitochondrial fission protein. Using a cell culture system of NIT-1, an islet β cell line, we found that increased SUMO2/3 conjugation to DRP1 due to SENP2 deficiency suppresses the phosphorylation of DRP1, which possibly induces mitochondrial dysfunction. In addition, SENP2 overexpression restored GSIS impairment induced by DRP1 knockdown and increased DRP1 phosphorylation. Furthermore, palmitate treatment decreased phosphorylated DRP1 and GSIS in β cells, which was rescued by SENP2 overexpression. These results suggest that SENP2 regulates mitochondrial function and insulin secretion at least in part by modulating the phosphorylation of DRP1 in pancreatic β cells.

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