Purification and Characterization of Angiotensin I Converting Enzyme Inhibitory Peptide from Sand eel Protein Hydrolysates

이정권; 변희국

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자료유형: 학술저널

저자정보: 이정권 (강릉원주대학교) 변희국 (강릉원주대학교)

저널정보: 한국키틴키토산학회 Journal of Chitin and Chitosan Journal of Chitin and Chitosan Vol.24 No.2

발행연도: 2019.1

수록면: 117 - 123 (7page)

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Among the mechanisms associated with hypertension, angiotensin I converting enzyme (ACE) plays an important role in the regulation of blood pressure. The purpose of this study is purification and characterization of an ACE inhibitory peptide derived from enzymatic hydrolysates of sand eel (Hypoptychus dybowskii) protein. Among six hydrolysates, the trypsin hydrolysate had the highest ACE inhibitory activity. A peptide with the strongest ACE inhibitory activity was isolated from the trypsin hydrolysate using consecutive chromatography. The IC50 value of the purified ACE inhibitory peptide was 89.3 μM. Amino acid sequence of the purified peptide was identified to be Pro-Asp-His-Gly-Leu-Tyr-Val, with molecular weight of 907 Da and the Lineweaver-Burk plots suggest that it acts as a competitive inhibitor against ACE. Taken together, these results suggest that sand eel protein hydrolysate are a satisfactory source to inhibit ACE with the potential applications in physiologically functional foods with antihypertensive activity.

#Angiotensin I converting enzyme #Hypertension #Sand eel #Trypsin #Hydrolysates

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Kearney, P. M / 2005 / Global burden of hypertension: analysis of worldwidedata / Lancet 365:217~223

Riordan, J. F / 2003 / Angiotensin I converting enzyme and its relatives / Genome Biol 4:225

Bougatef, A / 2010 / Evaluation of angiotensin I converting enzyme (ACE) inhibitory activities of smooth hound (Mustelus mustelus) muscle protein hydrolysates generated by gastrointestinal proteases: identification of the most potent active peptide / Eur. Food Res. Technol 231:127~135

Erdos, E. G / 1975 / Angiotensin I converting enzyme / Circ. Res 36:247~255

Bougatef, A / 2008 / Angiotensin I converting enzyme (ACE) inhibitory activities of sardinelle (Sardinella aurita) by-products protein hydrolysates obtained by treatment with microbial and visceral fish serine proteases / Food Chem 111:350~356

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