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이가혜 (부경대학교) 장원제 (부경대학교) 김소영 (부경대학교) 김윤하 (부경대학교) 공인수 (부경대학교)
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제30권 제7호
발행연도
2020.1
수록면
1,104 - 1,107 (4page)

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The N-terminal domain of the Pseudomonas sp. FB15 phytase increases low-temperature activity and catalytic efficiency. In this study, the 3D structure of the N-terminal domain was predicted and substitutions for the amino acid residues of the region assumed to be the active site were made. The activity of mutants, in which alanine (A) was substituted for the original residue, was investigated at various temperatures and pH values. Significant differences in enzymatic activity were observed only in mutant E263A, suggesting that the amino acid residue at position 263 of the N-terminal domain is important in enzyme activity.

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