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리보플라빈 생성 효소는 두 분자의 6,7-dimethyl-8-ribityl lumazine과 결합하여 리보플라빈과 피리미딘 유도체를 생성물로 전환시킨다. 리보플라빈 생성 효소는 아미노 말단 절반 및 카르복시 말단 절반 사이에 자체 아미노산의 상동성을 갖는 특이한 구조적 특징을 갖는다. 본 연구에서는 아미노 말단 절반 및 카르복시 말단 절반을 갖는 리보플라빈 생성 효소 변이 단백질을 코드하는 유전자를 중합 효소연쇄 반응으로 증폭시켜 pQE30 벡터에 삽입하여 이 재조합 플라스미드를 대장균에 형질 전환하여 이들 단백질들을 발현하여 정제하였다. 정제된 전체 리보플라빈 생성 효소(W-RS), 아미노 말단 절반 영역 리보플라빈 생성 효소(N-RS), 카르복시 말단 절반 영역 리보플라빈 생성 효소(C-RS)들의 효소활성도를 비교하고 K<SUB>m</SUB> 및 V<SUB>max</SUB> 값을 결정하였는 바, W-RS, N-RS, C-RS의 K<SUB>m</SUB> 값은 각각 2.7 μM, 3.2 μM 으로 비슷하였으나 V<SUB>max</SUB>는 W-RS가 N-RS에 비교하여 2.5배 C-RS 보다는 4배 높은 값을 가졌다.
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Fischer M and Bacher A. 2005. Biosynthesis of flavocoenzyme. Nat. Prod. Rep. 22, 354–350.
Fischer M and Bacher A. 2008. Biosynthesis of vitamin B2: Structure and mechanism of riboflavin synthase. Arch. Biochem. Biophys. 474, 252–265.
Haddock SH, Moline MA, and Case, JF. 2010. Bioluminescence in the sea. Annu. Rev. Mar. Sci. 2, 443–493.
Illarionov B, Eisenreich W, and Bacher A. 2001. A pentacyclic reaction intermediate of riboflavin synthase. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 98, 7224–7229.
Illarionov B, Haase I, Fischer M, Bacher A, and Schramek N. 2005. Pre-steady-state kinetic analysis of riboflavin synthase using a pentacyclic reaction intermediate as substrate. Biol. Chem. 386, 127–136.
Fischer M and Bacher A. 2008. Biosynthesis of vitamin B2: Structure and mechanism of riboflavin synthase. Arch. Biochem. Biophys. 474, 252–265.
Haddock SH, Moline MA, and Case, JF. 2010. Bioluminescence in the sea. Annu. Rev. Mar. Sci. 2, 443–493.
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Illarionov B, Haase I, Fischer M, Bacher A, and Schramek N. 2005. Pre-steady-state kinetic analysis of riboflavin synthase using a pentacyclic reaction intermediate as substrate. Biol. Chem. 386, 127–136.
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