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논문 기본 정보
- 자료유형
- 학술대회자료
- 저자정보
- 발행연도
- 2021.4
- 수록면
- 90 - 90 (1page)
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Synthetic modeling of metalloenzyme active sites can provide understandings of enzyme reactivity, as well as research insights into the development of catalysts for analogous reactions. We are interested in transition metal complexes having CO<SUB>2</SUB>-conversion reactivity, and as a research approach, we study synthetic analogs of formate dehydrogenases (FDHs) active sites. In some prokaryotes, the FDHs, containing molybdenum (Mo) or tungsten (W) cofactors, facilitate the reversible conversion of formate/CO<SUB>2</SUB> (HCO<SUB>2</SUB><sup>–</sup> ⇄ CO<SUB>2</SUB> + H<SUP>+</SUP> + 2e<sup>–</sup>). Remarkably, the enzyme operates near the thermodynamic potential of the reduction of CO<SUB>2</SUB> to formate (–0.43 V vs. NHE at pH = 7). The FDH active site has a high valent Mo/W(IV,VI) center coordinated by equatorial bis-dithiolene and axial chalcogenide ligands. The dithiolene structure plays a role as an electron sink to accept/donate electrons from/to the metal ions while stabilizing the high valent reaction core, and the chalcogenide ligand determines the reactivity with substrates.
A synthetic model, [W<SUP>IV</SUP>(OH)(O<SUB>2</SUB>C<SUB>2</SUB>Ph<sub>2</sub>)<sub>2</sub>]<sup>–</sup> comp ... 전체 초록 보기
A synthetic model, [W<SUP>IV</SUP>(OH)(O<SUB>2</SUB>C<SUB>2</SUB>Ph<sub>2</sub>)<sub>2</sub>]<sup>–</sup> comp ... 전체 초록 보기
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