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자료유형
학술저널
저자정보
Jin, Byung-Seok (Department of Applied Chemistry, College of Natural Sciences, Dongduk Women's University) Lee, Sang-Bong (Korea Institute of Industrial Technology) Sohn, Yeo-Won (Biologics Headquarters, Korea Food & Drug Administration) Joung, Jee-Won (Biologics Headquarters, Korea Food & Drug Administration) Lee, Jue-Hee (Department of ImmunoMicrobiology, College of Pharmacy, Dongduk Women's University) Han, Yong-Moon (Department of ImmunoMicrobiology, College of Pharmacy, Dongduk Women's University)
저널정보
대한약학회 Archives of pharmacal research : a publication of the Pharmaceutical Society of Korea Archives of pharmacal research : a publication of the Pharmaceutical Society of Korea 제30권 제9호
발행연도
2007.1
수록면
1,124 - 1,131 (8page)

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Few researches on the protein stabilization of recombinant human serum albumin (rHSA) have been done. In the present study, we assessed the impact of sugar lyoprotectants on the protein stability of lyophilized rHSA (65 KDa) in the solid state. For the assessment, rHSA was formulated with sucrose and trehalose, respectively, alone or in combination with mannitol, which were lyophilized and stored at $35^{\circ}C$. Degradation and aggregation of the resulting lyophilized formulations was analyzed by sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE). Induction of amorphous state by the lyophilactants with rHSA was determined by differential scanning calorimetry (DSC). The protein secondary structure of the rHSA in the formulations was analyzed by Fourier transform infrared spectroscopy (FT-IR). Results from SDS-PAGE analysis displayed that mannitol formulation caused aggregation resulting in a few bands that were greater than 65 KDa, whereas sucrose and trehalose formulations revealed no such aggregation. However, the aggregation of the protein decreased when mannitol was combined with sucrose or trehalose. DSC measurement supported the electrophoresis data showing that sucrose and trehalose formed complete amorphous state, but mannitol induced a partial amorphous state. These data indicate during lyophilization the most effective protein protection against aggregation was provided by sucrose and trehalose. The protection lasted during 4 months storage at $35^{\circ}C$. FT-IR analysis displayed that the sucrose formulation inhibited deamidation. In conclusion, our data suggest that sucrose and trehalose as additives seems to be sufficient to protect from lyophilization of rHSA protein and also maintain its stability in the solid state during storage.
#rHSA #Sugar additives #Lyophilization #Stability #SDS-PAGE #DSC #FT-IR

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