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저자정보
Lee, Seung-Ho (College of Pharmacy, Yeungnam University) Jun, Mi-Ra (Department of Genetic Engineering, Kyungpook National University) Choi, Ji-Young (College of Pharmacy, Yeungnam University) Yang, Eun-Ju (College of Agriculture & Life Sciences, Kyungpook National University) Hur, Jong-Moon (College of Agriculture & Life Sciences, Kyungpook National University) Bae, Ki-Hwan (College of Pharmacy, Chungnam National University) Seong, Yeon-Hee (College of Veterinary, Chungbuk National University) Huh, Tae-Lin (Department of Genetic Engineering, Kyungpook National University) Song, Kyung-Sik (College of Agriculture & Life Sciences, Kyungpook National University)
저널정보
대한약학회 Archives of pharmacal research : a publication of the Pharmaceutical Society of Korea Archives of pharmacal research : a publication of the Pharmaceutical Society of Korea 제30권 제7호
발행연도
2007.1
수록면
827 - 833 (7page)

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Prolyl endopeptidase (PEP, EC 3.4.21.26), a serine protease, is widely distributed in various organs, particularly in the brains of Alzheimer's disease patients. The expression of PEP in Alzheimer's patients has been found to be significantly higher than that of the normal person, suggesting that a specific PEP inhibitor can be a good candidate for an anti-amnestic drug. In the current study, thirty-nine plant phenolics were investigated to determine their roles as prolyl endopeptidase (PEP) inhibitors. Nineteen compounds such as 1,2,3-trigalloyl glucopyranoside, 1,2,6-trigalloyl glucopyranoside, 1,2,3,4,6-pentagalloyl gluco-pyranoside, 1,2,6-trigalloyl alloside, 1,3,6-trigalloyl alloside, 1,2,3,6-tetragalloyl alloside, acetonyl geraniin, corilagin, elaeocarpusin, euphorscopin, geraniin, helioscopin B, helioscopinin A, helioscopinin B, jolkinin, macranganin, rugosin E, supinanin, and teracatain exhibited strong inhibition against PEP ($IC_{50}$ 26.7 - $443.7{\times}10^{-9}$ M). Rugosin E ($IC_{50}$ $26.7{\times}10^{-9}$ M) showed the most effective inhibition followed by 1,2,6-trigalloyl glucopyranoside ($IC_{50}$ $31 .4{\times}10^{-9}$ M) and macranganin ($IC_{50}$ $42.6{\times}10^{-9}$ M). No significant structure-activity relationship was found; however, at least, three pyrogallol groups seem to be a minimal requirement for stronger activity against PEP. All 19 active compounds inhibited PEP in a non-competitive mode with a substrate in Dixon plots. They did not show significant effects against other serine proteases such as trypsin, chymotrypsin and elastase, indicating that they were relatively specific PEP inhibitors.
#Prolyl endopeptidase #PEP) #Inhibitor #Plant phenolics #Alzheimer's disease #Antiamnesia

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