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자료유형
학술저널
저자정보
Kim, In-A (Bio/Molecular Informatics Center, Department of Bioscience & Biotechnology, Konkuk University) Park, So-Byun (Bio/Molecular Informatics Center, Department of Bioscience & Biotechnology, Konkuk University) Kim, Bong-Gyu (Bio/Molecular Informatics Center, Department of Bioscience & Biotechnology, Konkuk University) Lee, Yoon-Jung (Bio/Molecular Informatics Center, Department of Bioscience & Biotechnology, Konkuk University) Kim, Dong-Won (Swine Science Division, National Institute of Animal Science, RDA) Song, Hyuk-Hwan (Department of Food Science and Technology, Chung-Ang University) Lee, Chan (Department of Food Science and Technology, Chung-Ang University) Ahn, Joong-Boon (Bio/Molecular Informatics Center, Department of Bioscience & Biotechnology, Konkuk University)
저널정보
한국응용생명화학회 Journal of applied biological chemistry Journal of applied biological chemistry 제53권 제5호
발행연도
2010.1
수록면
533 - 539 (7page)

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Fusarium oxysporum KFCC11363P produces four different cyclohexadepsipeptides. A cyclicpeptide synthetase gene from R oxysporum KFCC11363P, FoCPS1, was cloned and analyzed. The open reading frame of FoCPS1 consisted of 9486 bp without an intron, and the predicted protein encoded was comprised of 3162 amino acids. FoCPS1 exists as a single copy and is not present in R oxysporum strains that do not generate cyclohexadepsipeptides. Expression of FoCPS1 reached maximum at day 3 after inoculation and was not expressed well in the medium in which cyclicpeptides was not produced. FoCPS1 is comprised of two activation, three thiolation, three condensation, and one N-methylation domains. Based on the non-ribosomal code analysis and the domain arrangement, the first adenylation domain is likely to specify carboxylic acid derivatives such as hydroxyisovaleic acid or 2-hydroxy-3-methylpentanoic acid, and the second adenylation domain is likely to specify an N-methyl amino acid, such as N-methyl valine.

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