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논문 기본 정보

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학술저널
저자정보
Kim, Chung Ho (Department of Food and Nutrition, Seowon University) Cheong, Jong-Joo (Center for Food and Bioconvergence, Seoul National University)
저널정보
한국응용생명화학회 Journal of applied biological chemistry Journal of applied biological chemistry 제58권 제2호
발행연도
2015.1
수록면
97 - 100 (4page)

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The thermostable pectinase gene TmPec isolated from Thermotoga maritima was introduced into the NdeI site of pRSET-B vector and expressed in its intact form in Escherichia coli BL21. The overexpressed intact form of pectinase (TmPecN protein) was partially purified by heat-denaturation procedure. TmPecN showed the highest activity between 85 and $95^{\circ}C$, and at approximately pH 6.5. Enzyme activity was stably maintained at temperatures below $85^{\circ}C$. In the presence of $Ca^{2+}$, pectinase activity of TmPecN increased to 128.4% of normal level. In contrast, $Ba^{2+}$, $Zn^{2+}$, and $Mn^{2+}$ strongly inhibited TmPecN activity. We conclude that the biochemical properties of the intact form of TmPecN are comparable to those of the recombinant protein TmPec reported previously.

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