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자료유형
학술저널
저자정보
Chun, Kyung-Soo (College of Pharmacy, Keimyung University) Shim, Minsub (Department of Biological Sciences, University of South Carolina)
저널정보
한국응용약물학회 Biomolecules & Therapeutics(구 응용약물학회지) Biomolecules & therapeutics 제23권 제6호
발행연도
2015.1
수록면
539 - 548 (10page)

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Prostaglandin $E_2$ ($PGE_2$), a major product of cyclooxygenase, binds to four different prostaglandin $E_2$ receptors (EP1, EP2, EP3, and EP4) which are G-protein coupled transmembrane receptors (GPCRs). Although GPCRs including EP receptors have been shown to be associated with their specific G proteins, recent evidences suggest that GPCRs can regulate MAPK signaling via non-G protein coupled pathways including Src. EP2 is differentially expressed in various tissues and the expression of EP2 is induced by extracellular stimuli. We hypothesized that an increased level of EP2 expression may affect MAPK signaling. The overexpression of EP2 in HEK 293 cells resulted in significant increase in intracellular cAMP levels response to treatment with butaprost, a specific EP2 agonist, while overexpression of EP2 alone did not increase intracellular cAMP levels. However, EP2 overexpression in the absence of $PGE_2$ induced an increase in the level of p38 phosphorylation as well as the kinase activity of p38, suggesting that up-regulation of EP2 may promote p38 activation via non-G protein coupled pathway. Inhibition of Src completely blocked EP2-induced p38 phosphorylation and overexpression of Src increased the level of p38 phosphorylation, indicating that Src is upstream kinase for EP2-induced p38 phosphorylation. EP2 overexpression also increased the Src activity and EP2 protein was co-immunoprecipitated with Src. Furthermore, sequential co-immunoprecipitation studies showed that EP2, Src, and ${\beta}$-arrestin can form a complex. Our study found a novel pathway in which EP2 is associated with Src, regulating p38 pathway.
#EP2 #Prostagladin #p38 #beta-arrestin #GPCR

목차

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Abrahamsen, H. / 2003 / Protein kinase A intersects SRC signaling in membrane microdomains / J. Biol. Chem 278:17170~17177 google schola Arinsburg, S. S. / 2006 / Constitutively active Src tyrosine kinase changes gating of HCN4 channels through direct binding to the channel proteins / J. Cardiovasc. Pharmacol 47:578~586 google schola Biscardi, J. S. / 1101 / c-Src-mediated phosphorylation of the epidermal growth factor receptor on Tyr845 and Tyr1101 is associated with modulation of receptor function / J. Biol. Chem 274:8335~8343 google schola Bos, C. L. / 2004 / Prostanoids and prostanoid receptors in signal transduction / Int. J. Biochem. Cell Biol 36:1187~1205 google schola Buchanan, F. G. / 2006 / Role of beta-arrestin 1 in the metastatic progression of colorectal cancer / Proc Natl. Acad. Sci. U.S.A 103:1492~1497 google schola

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