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학술저널
저자정보
Jin, Min (Laboratory of Genomic Instability and Cancer therapeutics, Cancer Mutation Research Center, Chosun University School of Medicine) Park, Seon-Joo (Laboratory of Genomic Instability and Cancer therapeutics, Cancer Mutation Research Center, Chosun University School of Medicine) Kim, Seok Won (Laboratory of Genomic Instability and Cancer therapeutics, Cancer Mutation Research Center, Chosun University School of Medicine) Kim, Hye Rim (Laboratory of Genomic Instability and Cancer therapeutics, Cancer Mutation Research Center, Chosun University School of Medicine) Hyun, Jin Won (Department of Biochemistry, School of Medicine, Jeju National University) Lee, Jung-Hee (Laboratory of Genomic Instability and Cancer therapeutics, Cancer Mutation Research Center, Chosun University School of Medicine)
저널정보
한국응용약물학회 Biomolecules & Therapeutics(구 응용약물학회지) Biomolecules & therapeutics 제25권 제4호
발행연도
2017.1
수록면
396 - 403 (8page)

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Under normal, non-stressed conditions, intracellular p53 is continually ubiquitinated by MDM2 and targeted for degradation. However, in response to severe genotoxic stress, p53 protein levels are markedly increased and apoptotic cell death is triggered. Inhibiting the ubiquitination of p53 under conditions where DNA damage has occurred is therefore crucial for preventing the development of cancer, because if cells with severely damaged genomes are not removed from the population, uncontrolled growth can result. However, questions remain about the cellular mechanisms underlying the regulation of p53 stability. In this study, we show that p53-inducible gene 3 (PIG3), which is a transcriptional target of p53, regulates p53 stability. Overexpression of PIG3 stabilized both endogenous and transfected wild-type p53, whereas a knockdown of PIG3 lead to a reduction in both endogenous and UV-induced p53 levels in p53-proficient human cancer cells. Using both in vivo and in vitro ubiquitination assays, we found that PIG3 suppressed both ubiquitination- and MDM2-dependent proteasomal degradation of p53. Notably, we demonstrate that PIG3 interacts directly with MDM2 and promoted MDM2 ubiquitination. Moreover, elimination of endogenous PIG3 in p53-proficient HCT116 cells decreased p53 phosphorylation in response to UV irradiation. These results suggest an important role for PIG3 in regulating intracellular p53 levels through the inhibition of p53 ubiquitination.
#PIG3 #p53 #MDM2 #Ubiquitination #Apoptosis

목차

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참고문헌 (41)

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Ashcroft, M. / 2000 / Stress signals utilize multiple pathways to stabilize p53 / Mol. Cell. Biol 20:3224~3233 google schola Asher, G. / 2001 / Regulation of p53 stability and p53-dependent apoptosis by NADH quinone oxidoreductase 1 / Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A 98:1188~1193 google schola Asher, G. / 2002 / NQO1stabilizes p53 through a distinct pathway / Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A 99:3099~3104 google schola Asher, G. / 2002 / Mdm-2 and ubiquitin-independent p53 proteasomal degradation regulated by NQO1 / Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A 99:13125~13130 google schola Barak, Y. / 1993 / mdm2 expression is induced by wild type p53 activity / EMBO J 12:461~468 google schola

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