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자료유형
학술저널
저자정보
Kim, Jongmin (Department of Molecular Biology, College of Natural Sciences, Dankook University) Shin, Jaeyoung (Department of Molecular Biology, College of Natural Sciences, Dankook University) Park, Heonyong (Department of Molecular Biology, College of Natural Sciences, Dankook University)
저널정보
한국통합생물학회 Korean journal of biological sciences Korean journal of biological sciences 제7권 제3호
발행연도
2003.1
수록면
207 - 211 (5page)

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Caveolin-1 is a principal protein in the plasma membrane microdomains called caveolae. Caveolae play an important role in the transcytosis and pinocytosis. Therefore, caveolin-1 is most likely to work for the membrane dynamic events. In addition, caveolin-1 interacts with various signaling molecules. Although caveolin-1 possesses a variety of physiological functions, its structural properties were little construed. Here we analyzed the structural dynamics of the N-terminal caveolin-1 (residues 1-101), in order to better understand the structural properties in terms of its versatile functionality. We first analyzed its oligomeric form using GST-fused N-terminal domain, revealing that it equilibrates between a dimer and monomers in av concentration-dependent manner. The N-terminal domain of caveolin-1 was previously found to form a heptamer, so that our data suggest the dimeric form as an intermediate structure for the heptamer formation. Then, we obtained the folding profile, which indicated that $\DeltaG_{H2O}\;is\;about\;0.5\;\pm0.03$ kcal/mol. The stability of N-terminal domain is relatively low, indicating that N-terminal domain may not be crystalline. Conclusively, the dynamic and flexible structure of N-terminal domain appears more favorable to maintain the versatile functions of caveolin-1.
#Caveolin-1 #Protein folding #Association #Stability #Caveolae

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