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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
임성일 (한국식품개발연구원 생물공학연구부) 최청 (영남대학교 식품가공학과)
저널정보
한국응용생명화학회 Applied Biological Chemistry Applied Biological Chemistry 제40권 제3호
발행연도
1997.1
수록면
196 - 201 (6page)

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Lysine 특이적 serine protease인 Achromobacter protease I(API)의 기질특이성을 결정하는 아미노산 잔기가 255위치에 존재하는 가정하에 이 잔가에 변이를 도입하여 기질특이성의 변화 유무를 조사하였다. 그리고 pro-API이 자기촉매적으로 소화될 수 있도록 Lys(-1) 또는 다른 아미노산 잔기로 치환하였다. 그러나 예상과는 달리 제작된 모든 변이체는 발현되지 않았거나 불활성전구체로서 발현되었다. 이 결과로부터 225위치의 잔기는 API의 maturation과정에 있어 Iysylendopeptidase활성에 중요한 역할을 담당하고 있으나 APl의 기질특이성은 225위치 잔기의 특성에 한정되지 않을 가능성이 시사되었다.
#기질특이성 #자기촉매적 활성화 #lysine 특이적 serine pretense #lysine specific serine protease #substrate specificity #proform #autocatalytic activation

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