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저자정보
Cho, Jin-Kook (Animal Resources Research Center, Kon-Kuk University) Kanno, Choemon (Laboratory of Food Biochemistry, Utschunomiya University)
저널정보
한국유가공기술과학회 한국유가공기술과학회 심포지움자료집 한국유가공기술과학회 1997년도 춘계 제44회 유가공 심포지움
발행연도
1997.1
수록면
23 - 34 (12page)

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Calcium-stimulated ATPase ($Ca^{2+}$-ATPase) which has optimal pH value at 7.0 was found in the membrane fraction of human milk, and its enzymatic properties were studied. The purified $Ca^{2+}$-ATPase required 0.45 mM Ca ion for maximal activity. Among the nucleosides, $Ca^{2+}$-ATPase showed a higher substrate specificity to ATP and UTP than to CTP and GTP. $Ca^{2+}$-ATPase had apparent Km value of 0.065, and V max of 7.63 mol ATP hydrolyzed/mg pro-tein per min, respectively. $Ca^{2+}$-ATPase was potently inhibited by lanthanide, vanadate, and p-chloromercuribenzoate, and inactivated by EDTA, and CDTA and EGTA, but were unaffected by N-ethylmaleimide, $NaN_3$, ouabain, or oligomycin, and was completely inactivated by heating at $60^{\circ}C$ for 10 min. This enzyme activity was concentrated in the membrane fraction of the cream and skim milk membrane, but not founded in bovine milk.

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