Co-expression of a novel ankyrin-containing protein, rSIAP, can modulate gating kinetics of large-conductance calcium-activated potassium channel from rat brain.

Lim, Hyun-Ho; Park, Chul-Seung

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저자정보: Lim, Hyun-Ho (Dept. of Life Science, Kwangju Institute of science and Technology[K-JIST]) Park, Chul-Seung (Dept. of Life Science, Kwangju Institute of science and Technology[K-JIST])

저널정보: 한국생물물리학회 한국생물물리학회 학술발표회 한국생물물리학회 2003년도 정기총회 및 학술발표회

발행연도: 2003.1

수록면: 45 - 45 (1page)

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We isolated a novel ankyrin-repeat containing protein, rSIAP (rSlo Interacting Ankyrin-repeat Protein), as an interacting protein to the cytosolic domain of the alpha-subunit of rat large-conductance Ca$\^$2+/-activated K$\^$+/ channel (rSlo) by yeast two-hybrid screening. Affinity pull-down assay showed the direct and specific interaction between rSIAP and rSlo domain. The channel-binding proteins can be classified into several categories according to their functional effects on the channel proteins, i.e. signaling adaptors, scaffolding net, molecular tuners, molecular chaperones, etc. To obtain initial clues on its functional roles, we investigated the cellular localization of rSIAP using immunofluorescent staining. The results showed the possible co-localization of rSlo and rSIAP protein near the plasma membrane, when co-expressed in CHO cells. We then investigated the functional effects of rSIAP on the rSlo channel using electrophysiological means. The co-expression of rSIAP accelerated the activation of rSlo channel. These effects were initiated at the micromolar [Ca$\^$2+/]$\_$i/ and gradually increased as [Ca$\^$2+/]$\_$i/ raised. Interestingly, rSIAP decreased the inactivation kinetics of rSlo channel at micromolar [Ca$\^$2+/]$\_$i/, while the rate was accelerated at sub-micromolar [Ca$\^$2+/]$\_$i/. These results suggest that rSIAP may modulate the activity of native BK$\_$Ca/ channel by altering its gating kinetics depending on [Ca$\^$2+/]$\_$i/. To localize critical regions involved in protein-protein interaction between rSlo and rSIAP, a series of sub-domain constructs were generated. We are currently investigating sub-domain interaction using both of yeast two-hybrid method and in vitro binding assay.

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Lim, Hyun-Ho

소속기관 Dept. of Life Science, Kwangju Institute of science and Technology[K-JIST]

주요연구분야 자연과학 > 물리학

논문수 2 이용수 0

Park, Chul-Seung

소속기관 Lab. of Molecular Neurobiology, Dept. of Life Science Kwangju Institute of Science and Technology [K

주요연구분야 자연과학 > 물리학

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