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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
저널정보
대한생화학·분자생물학회 BMB Reports BMB Reports 제52권 제10호
발행연도
2019.1
수록면
601 - 606 (6page)

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Arginine methylation plays crucial roles in many cellular functions including signal transduction, RNA transcription, and regulation of gene expression. Protein arginine methyltransferase 8 (PRMT8), a unique brain-specific protein, is localized to the plasma membrane. However, the detailed molecular mechanisms underlying PRMT8 plasma membrane targeting remain unclear. Here, we demonstrate that the N-terminal 20 amino acids of PRMT8 are sufficient for plasma membrane localization and that oligomerization enhances membrane localization. The basic amino acids, combined with myristoylation within the N-terminal 20 amino acids of PRMT8, are critical for plasma membrane targeting. We also found that substituting Gly-2 with Ala [PRMT8(G2A)] or Cys-9 with Ser [PRMT8(C9S)] induces the formation of punctate structures in the cytosol or patch-like plasma membrane localization, respectively. Impairment of PRMT8 oligomerization/dimerization by Cterminal deletion induces PRMT8 mis-localization to the mitochondria, prevents the formation of punctate structures by PRMT8(G2A), and inhibits PRMT8(C9S) patch-like plasma membrane localization. Overall, these results suggest that oligomerization/dimerization plays several roles in inducing the efficient and specific plasma membrane localization of PRMT8.

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Blanc RS / 2017 / Arginine Methylation : The Coming of Age / Molecular cell 65:8~24 google schola Bedford MT / 2009 / Protein arginine methylation in mammals : who, what, and why / Mol cell 33:1~13 google schola Morales Y / 2016 / Biochemistry and regulation of the protein arginine methyltransferases(PRMTs) / Arch Biochem Biophys 590:138~152 google schola Wolf SS / 2009 / The protein arginine methyltransferase family : an update about function, new perspectives and the physiological role in humans / Cell Mol Life Sci 66:2109~2121 google schola Feng Y / 2013 / Mammalian protein arginine methyltransferase 7(PRMT7)specifically targets RXR sites in lysine-and arginine-rich regions / J Biol Chem 288:37010~37025 google schola

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