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유비퀴틴 시스템은 ubiquitin ligases와 deubiquitinases (DUBs)에 의해 타겟 기질의 ubiquitination 유무에 따라 안정화, 활성화, 국소화 및 상호작용을 변화시키고 암 발병의 관여하는 다양한 생물학적 과정을 조절한다. DUBs는 촉매 domain에 따라 6그룹으로 나뉘어지는데, 그 중에서 OTU 그룹 내 대부분의 DUB는 세포의 연속적 신호반응(cell signaling cascade)을 조절할 수 있다. 특이하게도 OTU 그룹에 속하는 otubain 1 (OTUB1)은 정규적(canonical) 활성과 비정규적(non-canonical) 활성을 모두 가지고 있다. 본 보고에서는 OTUB1의 canonical, non-canonical 활성 조절에 있어서 다양한 신호전달경로 및 OTUB1의 역할에 대해 기술하였다. OTUB1은 이 두 종류의 활성 경로를 통하여, OTUB1은 암 관련 신호 전달 체계에 중요한 FOXM1, ERα, KRAS 및 EMT를 조절하고 암세포 증식 및 전이 능력 향상 및 항암제에 대한 내성을 나타낸다. 또한 임상적으로 전이성 및 종양 분화도가 높은 암 조직에서 OTUB1의 발현이 높으며, 이에 따라 환자의 생존율이 감소하는 등 나쁜 예후를 나타낸다. 따라서, 임상적으로 적용할 수 있는 OTUB1 억제제의 개발이 이루어진다면 OTUB1은 종양 치료에 있어 중요한 진단 마커이자 치료적인 타겟이 될 수 있다.
목차
서론
본론
결론
References
초록
참고문헌 (50)
참고문헌 신청
Abdul Rehman, S. A., Kristariyanto, Y. A., Choi, S. Y., Nkosi, P. J., Weidlich, S., Labib, K., Hofmann, K. and Kulathu, Y. 2016. MINDY-1 is a member of an evolutionarily conserved and structurally distinct new family of deubiquitinating enzymes. Mol. Cell 63, 146-155.
Altun, M., Kramer, H. B., Willems, L. I., McDermott, J. L., Leach, C. A., Goldenberg, S. J., Kumar, K. G., Konietzny, R., Fischer, R., Kogan, E., Mackeen, M. M., McGouran, J., Khoronenkova, S. V., Parsons, J. L., Dianov, G. L., Nicholson, B. and Kessler, B. M. 2011. Activity-based chemical proteomics accelerates inhibitor development for deubiquitylating enzymes. Chem. Biol. 18, 1401-1412.
Arkin, M. R., Tang, Y. and Wells, J. A. 2014. Small-molecule inhibitors of protein-protein interactions: Progressing toward the reality. Chem. Biol. 21, 1102-1114.
Arnst, J. L., Davies, C. W., Raja, S. M., Das, C. and Natarajan, A. 2013. High-throughput compatible fluorescence resonance energy transfer-based assay to identify small molecule inhibitors of amsh deubiquitinase activity. Anal. Biochem. 440, 71-77.
Baietti, M. F., Simicek, M., Abbasi Asbagh, L., Radaelli, E., Lievens, S., Crowther, J., Steklov, M., Aushev, V. N., Martinez Garcia, D., Tavernier, J. and Sablina, A. A. 2016. OTUB1 triggers lung cancer development by inhibiting RAS monoubiquitination. EMBO Mol. Med. 8, 288-303.
Altun, M., Kramer, H. B., Willems, L. I., McDermott, J. L., Leach, C. A., Goldenberg, S. J., Kumar, K. G., Konietzny, R., Fischer, R., Kogan, E., Mackeen, M. M., McGouran, J., Khoronenkova, S. V., Parsons, J. L., Dianov, G. L., Nicholson, B. and Kessler, B. M. 2011. Activity-based chemical proteomics accelerates inhibitor development for deubiquitylating enzymes. Chem. Biol. 18, 1401-1412.
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