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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제20권 제2호
발행연도
2010.1
수록면
294 - 300 (7page)

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The Iro protein is a member of the HiPIP family with the [Fe4S4] cluster for electron transfer. Many reports proposed that the conserved aromatic residues might be responsible for the stability of the iron-sulfur cluster in HiPIP. In this study, Tyr10 was found to be a critical residue for the stability of the [Fe4S4] cluster, according to site-directed mutagenesis results. Tyr10, Phe26, and Phe48 were essential for the stability of the [Fe4S4] cluster under acidic condition. Trp44 was not involved in the stability of the [Fe4S4]cluster. Molecular structure modeling for the mutant Tyr10 proteins revealed that the aromatic group of Tyr10may form a hydrophobic barrier to protect the [Fe4S4]cluster from solvent.
#Acidithiobacillus ferrooxidans #Iro protein #ironsulfur cluster #mutation #molecular modeling.

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