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저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제21권 제2호
발행연도
2011.1
수록면
124 - 128 (5page)

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Ferredoxin is a typical iron-sulfur protein that is ubiquitous in biological redox systems. This study investigates the in vitro assembly of a [Fe₂S₂] cluster in the ferredoxin from Acidithiobacillus ferrooxidans in the presence of three scaffold proteins: IscA, IscS, and IscU. The spectra and MALDI-TOF MS results for the reconstituted ferredoxin confirm that the iron-sulfur cluster was correctly assembled in the protein. The inactivation of cysteine desulfurase by L-allylglycine completely blocked any [Fe₂S₂] cluster assembly in the ferredoxin in E. coli,confirming that cysteine desulfurase is an essential component for iron-sulfur cluster assembly. The present results also provide strong evidence that [Fe₂S₂] cluster assembly in ferredoxin follows the AUS pathway.
#Acidithiobacillus ferrooxidans #ferredoxin #ironsulfur cluster #assembly

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Beinert, H / 1997 / Iron-sulfur clusters. Nature’s modular, multipurpose structures / Science 277 : 653 ~ 659 google schola Coghlan, V. M / 1989 / Expression of human ferredoxin and assembly of the [2Fe-2S] center in Escherichia coli / Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86 : 835 ~ 839 google schola Gupta, V / 2009 / Native Escherichia coli SufA, coexpressed with SufBCDSE, purifies as a [2Fe-2S] protein and acts as an Fe-S transporter to Fe-S target enzymes / J. Am. Chem google schola Kuo, C. F / 1988 / A stain for iron-containing proteins sensitive to nanogram levels of iron / Anal. Biochem 170 : 183 ~ 185 google schola Lill, R / 2000 / Maturation of cellular Fe-S proteins. An essential function of mitochondria / Trends Biochem. Sci 25 : 352 ~ 356 google schola

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