메뉴 건너뛰기
.. 내서재 .. 알림
소속 기관/학교 인증
인증하면 논문, 학술자료 등을  무료로 열람할 수 있어요.
한국대학교, 누리자동차, 시립도서관 등 나의 기관을 확인해보세요
(국내 대학 90% 이상 구독 중)
로그인 회원가입 고객센터 ENG
주제분류

추천
검색

이용수

표지
📌
연구주제
📖
연구배경
🔬
연구방법
🏆
연구결과
AI에게 요청하기
추천
검색

초록· 키워드

오류제보하기
A normal prion protein (PrPc) is converted to aprotease resistant isoform (PrPsc) by an apparent selfpropagatingactivity in bovine spongiform encephalopathies(BSE), which is a neurodegenerative disease. The cDNAencoding bovine PrP open reading frame (ORF) in Koreancattle was cloned by polymerase chain reaction (PCR). Thecloned cDNA had a length of 795 base pairs which coded fora protein of 264 amino acid residues with a calculatedmolecular mass of 28.6 kDa. Identities of 90, 90, 79 and 78%on nucleotide and 94, 94, 84, and 84% on amino acidsequence were shown to PrP genes from sheep, goat, human,and mouse, respectively. The cloned DNA was ligated intothe pQE30 expression vector and transformed into E. coliM15. The PrP was expressed by induction with isopropyl-b-D-thiogalactoside (IPTG) and purified on the Ni-NTA affinitycolumn. High specific activities of the recombinant PrP wereobserved in the fraction of pH 5.8 eluate and showed amolecular mass of ~29 kDa on SDS-PAGE and Western blotanalysis.

목차

등록된 정보가 없습니다.

참고문헌 (25)

참고문헌 신청

함께 읽어보면 좋을 논문

논문 유사도에 따라 DBpia 가 추천하는 논문입니다. 함께 보면 좋을 연관 논문을 확인해보세요!

이 논문의 저자 정보

최근 본 자료

전체보기

댓글(0)

0