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논문 기본 정보

자료유형
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저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제27권 제5호
발행연도
2017.1
수록면
1,023 - 1,031 (9page)

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The conformational change of cellular prion protein (PrPC) to its misfolded counterpart, termed PrPSc, is mediated by a hypothesized cellular cofactor. This cofactor is believed to interact directly with certain amino acid residues of PrPC. When these are mutated into cationic amino acid residues, PrPSc formation and prion replication halt in a dominant negative (DN) manner, presumably due to strong binding of the cofactor to mutated PrPC, designated as DN PrP mutants. Previous studies demonstrated that plasminogen and its kringle domains bind to PrP and accelerate PrPSc generation. In this study, in vitro binding analysis of kringle domains of plasminogen to Q167R DN mutant PrP (PrPQ167R) was performed in parallel with the wild type (WT) and Q218K DN mutant PrP (PrPQ218K). The binding affinity of PrPQ167R was higher than that of WT PrP, but lower than that of PrPQ218K. Scatchard analysis further indicated that, like PrPQ218K and WT PrP, PrPQ167R interaction with plasminogen occurred at multiple sites, suggesting cooperativity in this interaction. Competitive binding analysis using L-lysine or L-arginine confirmed the increase of the specificity and binding affinity of the interaction as PrP acquired DN mutations. Circular dichroism spectroscopy demonstrated that the recombinant PrPs used in this study retained the α-helix-rich structure. The α-helix unfolding study revealed similar conformational stability for WT and DN-mutated PrPs. This study provides an additional piece of biochemical evidence concerning the interaction of plasminogen with DN mutant PrPs.
#Prion protein #dominant negative mutant #cofactor #plasminogen

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Choi BR / 2013 / Prion protein conversion induced by trivalent iron in vesicular trafficking / Biochem. Biophys. Res. Commun 432 : 539 ~ 544 google schola Cohen FE / 1994 / Structural clues to prion replication / Science 264 : 530 ~ 531 google schola Cohen FE / 1998 / Pathologic conformations of prion proteins / Annu. Rev. Biochem 67 : 793 ~ 819 google schola Deleault NR / 2012 / Isolation of phosphatidylethanolamine as a solitary cofactor for prion formation in the absence of nucleic acids / Proc. Natl. Acad. Sci. USA 109 : 8546 google schola Fischer MB / 2000 / Binding of disease-associated prion protein to plasminogen / Nature 408 : 479 ~ 483 google schola

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