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논문 기본 정보
- 자료유형
- 학술저널
- 저자정보
- 발행연도
- 2004.1
- 수록면
- 212 - 217 (6page)
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Glycosyl hydrolase family 26에 속하는 Bacillus subtilis WL-7 mannanase를 코드하는 유전자를 대장균에서 과잉 발현하였다. 아미노 말단의 signal peptide를 포함하거나 포함하지 않은 mannanase 유전자를 각각 pET24a(+)에 도입하여 재조합 플라스미드 pE7MAN과 pENS7를 제조하였다. 이들 플라스미드를 함유하는 Escherichia coli BL21(DE3)에서 mannanase를 발현시킨 결과 signal peptide가 제거된 mannanase 유전자의 발현량이 매우 높았다. 그러나 배양온도 37oC에서 pENS7를 함유한 재조합 대장균에서 과잉 발현된 mannanase는 대부분이 불활성 형태로 존재하였으며, 배양온도를 31oC이하로 하였을 때 수용화 형태의 효소량이 증가하면서 효소활성이 높아졌다. IPTG에 의해 발현된 재조합 대장균의 균체파쇄 상등액 중에 존재하는 mannanase 활성은 배양온도 25oC~28oC에서 가장 높았으며, 전체 단백질량을 기준으로 볼 때는 배양온도 31oC에서 비활성이 가장 높은 것으로 확인되었다.
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/ 1959 / Use of dinitrosalicylic acid reagent for determination of reducing sugar : 426 ~ 428
/ 1983 / Detection of cellulase activity in polyacrylamide gels using congo red-stained agar replicas : 333 ~ 336
/ 1983 / Studies on transformation of Escherichia coli with plasmids : 557 ~ 580
/ 1988 / Characterization of three b-mannanases of an alkalophilic Bacillus sp aki : 773 ~ 779
/ 1989 / The cloned b-mannanase gene from alkalophilic Bacillus sp AM-001 produceds two b-mannanases in Escherichia coli aki : 10 ~ 15
/ 1983 / Detection of cellulase activity in polyacrylamide gels using congo red-stained agar replicas : 333 ~ 336
/ 1983 / Studies on transformation of Escherichia coli with plasmids : 557 ~ 580
/ 1988 / Characterization of three b-mannanases of an alkalophilic Bacillus sp aki : 773 ~ 779
/ 1989 / The cloned b-mannanase gene from alkalophilic Bacillus sp AM-001 produceds two b-mannanases in Escherichia coli aki : 10 ~ 15
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