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논문 기본 정보

자료유형
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저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제20권 제7호
발행연도
2010.1
수록면
1,069 - 1,076 (8page)

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A novel laccase from Tricholoma mongolicum was purified by using a procedure that entailed ion-exchange chromatographies on DEAE-cellulose, CM-cellulose, and Q-Sepharose, and FPLC-gel filtration on Superdex 75. The purified enzyme was obtained with a specific activity of 1,480 U/mg-protein and a final yield of 15%. It was found to be a monomeric protein with a molecular mass of 66 kDa as estimated by sodium dodecyl sulfatepolyacrylamide gel electrophoresis. Its N-terminal amino acid sequence was GIGPVADLYVGNRIL, similar to some but also different to other mushroom laccases. The optimum pH and temperature for the purified enzyme were pH 2to pH 3 and 30oC, respectively. It displayed a low Km toward 2,7-azinobis (3-ethylbenzothiazolone-6-sulfonic acid)diammonium salt (ABTS) and high kcat /Km values. The purified laccase oxidized a wide range of lignin-related phenols, but exerted maximal activity on ABTS. It was significantly inhibited by Hg2+ ions, and remarkably stimulated by Cu2+ ions. It inhibited HIV-1 reverse transcriptase and proliferation of hepatoma HepG2 cells and breast cancer MCF7 cells with an IC50 of 0.65 μM,1.4 μM, and 4.2 μM, respectively, indicating that it is also an antipathogenic protein.
#Laccase #Tricholoma mongolicum #purification #characterization

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