메뉴 건너뛰기
.. 내서재 .. 알림
소속 기관/학교 인증
인증하면 논문, 학술자료 등을  무료로 열람할 수 있어요.
한국대학교, 누리자동차, 시립도서관 등 나의 기관을 확인해보세요
(국내 대학 90% 이상 구독 중)
로그인 회원가입 고객센터 ENG
주제분류

추천
검색

이용수

표지
📌
연구주제
📖
연구배경
🔬
연구방법
🏆
연구결과
AI에게 요청하기
추천
검색

초록· 키워드

오류제보하기
Alanine racemase, a bacterial enzyme belonging to the fold-type III group of pyridoxal 5'-phosphate (PLP)- dependent enzymes, has been shown to catalyze the interconversion between L- and D-alanine. The alanine racemase from the pathogenic bacterium Enterococcus faecalis v583 has been overexpressed in E. coli and was shown to crystallize an enzyme at 295 K, using polyethylene glycol (PEG) 8000 as a precipitant. X-ray diffraction data to 2.5 Å has been collected using synchrotron radiation. The crystal is a member of the orthorhombic space group, C2221, with unit cell parameter of a=94.634, b=156.516, c=147.878 Å, and α=β=γ=90o. Two or three monomers are likely to be present in the asymmetric unit, with a corresponding Vm of 3.38 Å3 Da-1 and 2.26 Å3 Da-1 and a solvent content of 63.7% and 45.5%, respectively.

목차

등록된 정보가 없습니다.

참고문헌 (10)

참고문헌 신청

함께 읽어보면 좋을 논문

논문 유사도에 따라 DBpia 가 추천하는 논문입니다. 함께 보면 좋을 연관 논문을 확인해보세요!

이 논문의 저자 정보

최근 본 자료

전체보기

댓글(0)

0