Enhanced Enzyme Activities of Inclusion Bodies of Recombinantβ-Galactosidase via the Addition of Inducer Analog after L-ArabinoseInduction in the araBAD Promoter System of Escherichia coli

Jung; Kyung-Hwan

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자료유형: 학술저널

저자정보: Jung Kyung-Hwan

저널정보: 한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제18권 제3호

발행연도: 2008.1

수록면: 434 - 442 (9page)

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We observed that an inclusion body (IB) of recombinant β-galactosidase that was produced by the araBAD promoter system in Escherichia coli (E. coli) showed enzyme activity. In order to improve its activity, the lowering of the transcription rate of the β-galactosidase structural gene was attempted through competition between an inducer (L-arabinose) and an inducer analog (D-fucose). In the deep-well microtiter plate culture and lab-scale fermentor culture, it was demonstrated that the addition of D-fucose caused an improvement in specific β-galactosidase production, although β-galactosidase was produced as an IB. In particular, the addition of D-fucose after induction led to an increase in the specific activity of β-galactosidase IB. Finally, we confirmed that the addition of D-fucose after induction caused changes in the structure of β-galactosidase IB, with higher enzyme activity. Based on these results, we expect that an improved enzyme IB will be used as a biocatalyst of the enzyme bioprocess, because an enzyme IB can be purified easily and has physical durability.

#Partial repression #inducer analog #inclusion body #β-galactosidase

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