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Bacterial serine proteases, especially those fromBacilus, have been extensively studied. Intracellular serineprotease 1 (Isp1) is responsible for most of the proteolyticactivity in B. subtilis. To identify Isp1 substrates and study itsphysiological functions, a mutant of Isp1, which has lost theenzymatic activity, was constructed. Through a GST affinitychromatographic method, several Bacillus proteins thatspecifically interacted with S246A mutant Isp1 protein wereand elongation factor Tu (EF-Tu) were among those proteinsspecifically bound to mutant Isp1. In adition, severalproteins involved in stationary phase adaptive response (suchas RNA polymerase sigma factor, spoIIIE) were also identified.These findings led us to suggest that the major function of thisserine protease, whose expresion is greatly increased duringthe stationary phase, is to mediate transition of the cell intothe stationary phase in a proper and timely manner.

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